Isso não é um tutorial do porque você não deve usar a Transglutaminase (cola de carne). É apenas minha opinião pessoal baseada em experiências passadas sobre o uso dessa enzima na Charcuterie Artesanal. Eu usei muitas vezes, e considero uma "enzima com efeitos legais", mas como regra geral acredito que, ao tentar fazer produtos do velho mundo, isso não tem lugar.
Empresas não querem perder dinheiro, e acho que todos podemos viver com essa realidade em algum nível. Dinheiro é dinheiro, e pessoas tem maneiras estranhas de não desperdiçar coisas que podem ser usadas. Existe um marketing que fala das criações radicais que ela permite fazer na cozinha unindo proteínas distintas, em peças uniformes e devo dizer que realmente isso é real, mas na minha cozinha essa cola não cola.
Fabricantes, processadores de alimentos, são exatamente da mesma maneira; a questão é que eles obtêm pedaços de carne após manipular seus cortes. Então eles criaram algumas maneiras de contornar a questão dos cortes de carne não utilizados usando cola de carne para unir novamente os díspares. Essa enzima começou a ser usada comercialmente no Japão posteriormente chegando aos outros cantos do mundo.
A cola de carne é padrão da indústria, e as chances de você estar comendo carne ou mesmo tofu e queijos com essa enzima de ligação é grande.
Exemplo Prático
Na Charcuterie Artesanal, quando fazemos salame é muito comum a expressão "binding" que significa textura, o salame artesanal é feito com carne moída ou picada na faca, esses pedaços precisam colar uns nos outros, quanto melhor essa ligação das carnes melhor o binding. Muitas vezes o salame artesanal não possui uma textura agradável se comparado ao salame industrial, precisamos de técnica e estudo de vários processos de como extrair a miosina da carne para melhorar o binding.
Se você consultar sites de empresas processadoras de carne, encontrará nos ingredientes a enzima transglutaminase para essa finalidade, então, sempre que você come um salame industrializado adivinha só o que está comendo, além de outras químicas e aditivos.
O que é cola de carne?
A "cola de carne" é conhecida cientificamente como transglutaminase e seu nome de marca é Activa.
O Activa é fabricado pela empresa Ajinomoto, as mesmas pessoas adoráveis que nos trouxeram aspartame e MSG ( glutamato monossódico ) . Há um debate intenso nos círculos científicos sobre os possíveis efeitos neurotóxicos desses aditivos alimentares fabricados sinteticamente. O júri ainda não se pronunciou sobre a transglutaminase, mas deixam uma ressalva, pois um número crescente de estudos mostra uma ligação entre TG sintético e efeitos deletérios no cérebro e no corpo.
A transglutaminase (TG) é uma enzima que ajuda as proteínas a se ligarem permanentemente através da formação de ligações covalentes.
O TG forma polímeros de proteína reticulados, insolúveis e irreversíveis.
Exemplos naturais desses polímeros estáveis são encontrados nos coágulos sanguíneos, na pele e nos cabelos.
O que está acontecendo quimicamente: lisina ligada à proteína + glutamina ligada à proteína (amina livre + carboxamida).
Como é feita a cola de carne?
A maioria dos TG é feita a partir do cultivo de bactérias usando o plasma sanguíneo (fatores de coagulação) de vacas e porcos.
Alguns TG são feitos do cultivo de bactérias usando extratos vegetais e vegetais.
A maioria dos TGs é misturada com outros ingredientes, incluindo gelatina e caseinato (derivado do leite).
O problema? Os fabricantes não precisam dizer qual método eles estão usando, que tipo de plasma animal foi usado (vaca, porco) ou qualquer outra coisa sobre a qual a maioria de nós gostaria de saber mais. Como na maioria das coisas, a única maneira de você realmente saber o que está consumindo é se você mesmo cozinhar.
Dependendo de quão rigoroso você é, isso pode ou não tocar alguns sinos. O TG é frequentemente usado para aumentar os rendimentos na produção de tofu no Japão.
No passado, o judaísmo e os produtos suínos não combinavam, mas hoje eles tem um produto que se chama Cola de Carne Kosher, é isso que eu uso eventualmente.
Tipos de transglutaminase
Activa TG-FP: usado para reestruturação de carne bovina e suína. Projetado para uso com alimentos ricos em proteínas e com baixo teor de gordura. Pode ser usado seco ou misturado com água. Útil em produtos que devem incluir uma lista de ingredientes. Contém: transglutaminase, maltodextrina e leite em pó desnatado.
Activa TG-GB: "maior vínculo" usado para criar vínculos mais fortes do que os outros TGs, embora não possa ser misturado com água e tenha que ser adicionado diretamente. Contém: transglutaminase, maltodextrina, gelatina e agentes antiaglomerantes.
Activa TG-GS: usado para a ligação de carnes, a diferença aqui é que o GS pode ficar sentado no balcão o dia todo sem ficar mal (desativando). Contém: cloreto de sódio, gelatina, fosfato trissódico, maltodextrina, transglutaminase e óleo de açafrão.
Activa TG-RM: este é o TG mais utilizado. Usado para carnes vermelhas, aves, frutos do mar e outros alimentos musculares. Também para uso com alimentos que contêm baixas quantidades de proteína. Pode ser usado seco ou misturado com água. Contém: transglutaminase, maltodextrina e caseinato de sódio (derivado do leite).
Activa TG-TI: usado para melhorias na textura de alimentos que contêm naturalmente proteínas. Pode ser usado seco ou misturado com água. Contém: maltodextrina e o dobro da transglutaminase encontrada em RM ou GB.
Activa TG-TIU: é igual à TI, mas é a versão kosher e é a única cola de carne kosher (transglutaminase) disponível comercialmente. Contém: maltodextrina e o dobro da transglutaminase encontrada em RM ou GB.
Activa TG-YG: usado para espessar e melhorar a textura em produtos lácteos (iogurte e queijo.) Pode ser adicionado diretamente nas misturas lácteas. Contém: lactose, extrato de levedura, maltodextrina, óleo vegetal e transglutaminase.
Para que é usado
Faz "bifes" de pedaços de carne colados.
Faz imitação de carne de caranguejo, nuggets de frango e bolinhos de peixe.
Cria bifes reconstituídos, filetes, assados e costeletas.
Faz porções uniformes de carne que cozinham uniformemente e reduzem o desperdício.
Vincula misturas de carne (salsichas, cachorros-quentes) sem usar tripas.
Melhora a sensação na boca, retenção de água e aparência de carnes processadas.
Faz novas combinações de carne, como cordeiro e vieiras ou bacon e carne.
Faz macarrão de carne (macarrão de camarão) e outras esquisitices da culinária.
Para uso em gastronomia molecular.
Espessa as gemas dos ovos.
Fortalece as misturas de massa.
Espessa produtos lácteos (iogurte, queijo.)
Aumenta o rendimento na produção de tofu.
Cola proteínas mesmo sendo de tipos diferentes.
Possui forte poder de ligação mesmo após congelamento ou cozimento do alimento
Permite a obtenção de porções controladas
Melhora a textura segundo alguns especialistas
Permite a reestruturação de aparas e pedaços de carne
Perigos e Preocupações
O FDA classifica a enzima TG como GRAS ou "geralmente reconhecido como seguro" e também é aprovado pelo USDA. Dito isto, o USDA aprova o uso de neurotoxinas (aspartame, fluoreto), pesticidas e herbicidas e hormônio do crescimento e carnes injetadas com antibióticos.
Contaminação bacteriana
Quando vários pedaços de carne são agrupados (potencialmente de diferentes animais e vários países), isso pode ser um perigo. "Se houver um surto de bactérias, é muito mais difícil descobrir a fonte quando pedaços de carne de várias animais foram combinados", diz Keith Warriner, que ensina ciência de alimentos na Universidade de Guelph, em Ontário, Canadá.
Intoxicação alimentar
A contagem bacteriana na carne "reestruturada" é extremamente alta porque os pedaços de carne que estavam fora das peças agora são colados no interior, dificultando o cozimento completo. "A quantidade de bactérias em um bife que foi montada com cola de carne é centenas de vezes maior", diz o microbiologista Glenn Pener. Isso pode levar a intoxicação alimentar, doenças graves e até morte.
Aumento do risco de doença
Além de um enorme aumento na probabilidade de infecções bacterianas e intoxicação alimentar, existe um vínculo potencial entre TG consumido e doenças comuns. Embora não esteja diretamente relacionado ao consumo de transglutaminase, há um risco aumentado para pessoas que não regulam adequadamente a enzima.
Por exemplo, quando o TG não é regulado adequadamente no corpo, está associado a placas nos cérebros de pacientes com Alzheimer, Parkinson e Doença de Huntington; no desenvolvimento de catarata nos olhos; arteriosclerose (endurecimento das artérias); e vários distúrbios da pele. [Transglutaminases in Disease, Soo-Youl Kim, et al., Neurochemistry International 40 (2002), 85-103.]
Alergia ao Glúten e Doença Celíaca
O "excesso" de transglutaminase significa "glúten". Recentemente, vimos um enorme aumento na sensibilidade ao glúten nos EUA. Esse aumento, em parte, deve-se ao consumo continuado e "forçado" dessa enzima?
A cola de carne ingerida não é uma transglutaminase “auto” e, portanto, será reconhecida pelo sistema imunológico como estranha. Se isso levar a sua própria transglutaminase a ser determinada como estrangeira também, poderá levar ao desenvolvimento de alergia ao glúten e doença celíaca (celíaca).
Sugestão
É hora de começar a ler rótulos e aprender o que você está consumindo, não acha? Muitas pessoas confiam sua saúde e a saúde dos seus filhos a outras pessoas e empresas alimentícias. Por quê?
É claro que o FDA, o USDA a ANVISA e outros governos estão mais interessados em ganhar dinheiro do que em garantir nossa segurança alimentar. Cabe a nós garantir a qualidade do que colocamos na boca seja saudável e livre de toxinas e outros produtos químicos além de nutritivo.
Você é o que você come !
É verdade no nível celular, mesmo que você nunca tenha pensado dessa maneira. Cada item alimentar consumido é dividido em suas partes constituintes. Nossas células são alimentadas por esses componentes básicos, e as células fazem tudo em nosso corpo funcionar. Nós realmente "somos" o que comemos, então lembre-se da próxima vez que estiver enchendo o prato com carne injectada com hormônio, produtos químicos neurotóxicos e "alimentos" processados.
E ai, essa enzima cola ou não cola na sua cozinha?
Veja aqui os benefícios da Transglutaminase
Fontes de leituras adicionais
1. Aaron, L., & Torsten, M. (2019, fevereiro). Transglutaminase microbiana: um novo potencial player na doença celíaca . Journal of Clinical Immunology; 199: 37-43. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30543926
2. Ajinomoto Food Ingredients: Enhancement Products . (sd). Recuperado em 1 de julho de 2011, em https://www.ajifoodsolutions.com/products/
3. Barua, J. & Bal, A. (1995). Fatos emergentes sobre o aspartame . Recuperado em 1 de janeiro de 2011, de https://pdfs.semanticscholar.org/b25b/2a946150b366fa0ab408b54a0ff60c203769.pdf
4. Baugreet, S., Kerry, JP, Allen, P., Gallagher, E., e Hamill, RM (2018, 14 de maio). Características Físico-Químicas de Bifes Reestruturados Enriquecidos com Proteínas com Fosfatos, Transglutaminase e Formação Elástica de Embalagens . Journal of Food Quality; 2018: 1-11. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.hindawi.com/journals/jfq/2018/4737602
5. Baugreet, S., Kerry, JP, Brodkorb, A., Gomez, C., Auty, M., Allen, P. e Hamill, RM (2018, agosto). Otimização do conteúdo de proteínas vegetais e transglutaminase em novos bifes reestruturados de carne bovina para adultos mais velhos, por Central Composite Design . Journal of Meat Science; 142: 65-77. Recuperado em 19 de julho de 2019, em https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29680710
6. Blaylock, RL, MD. (18 de março de 2006). O aspartame é um medicamento cancerígeno excitoneurotóxico! Recuperado em 1 de janeiro de 2011, de http://www.redicecreations.com/specialreports/2006/03mar/aspartamedangers.html
7. Chan, SK e Lim, TS (2019, abril). Bioengenharia de Transglutaminase Microbiana para Aplicações Biomédicas . European Journal of Applied Microbiology and Biotechnology; 103 (7): 2973-2984. Retirado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30805670
8. Chen, C., Takahashi, K., Geonzon, L., Okazaki, E., e Osako, K. (2019, 30 de agosto). Melhoramento da textura de ovas salgadas do escamudo-do-Alasca (Theragra Chalcogramma) usando transglutaminase microbiana . Journal of Food Chemistry; 290: 196-200. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/31000037
9. Choudhary, AK, & Pretorius, E. (2017, 01 de setembro). Revisitando a segurança do aspartame . Nutrition Reviews; 75 (9): 718-730. Recuperado em 21 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28938797
10. De Almeida, MA, Villanueva, ND, Gonçalves, JR e Contreras-Castillo, CJ (2015, maio). Atributos de qualidade e aceitação do consumidor de novos frangos reestruturados congelados prontos para consumo . Journal of Food Science and Technology; 52 (5): 2869-77. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25892785
11. De Palma, G., Apostoli, P., Mistrello, G., Zenotta, S. e Bertorelli, G. (2014, junho). Transglutaminase microbiana: um alérgeno ocupacional novo e emergente . Annals of Allergy, Asthma, & Immunology; 112 (6): 553-554. Recuperado em 21 de julho de 2019, de https://www.academia.edu/22275311/Microbial_transglutaminase_a_new_and_emerging_occupational_allergen
12. Dekking, EH, Van Veelen, PA, De Ru, A., Cooy-Winkelaar, E., Groneveld, T., Nieuwenhuizen, W., e Koning, F. (2007, 05 de junho). As transglutaminases microbianas geram epítopos estimuladores de células T envolvidos na doença celíaca . Journal of Cereal Science; 47 (2): 339-346. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0733521007000847?via=ihub
13. Gaspar, AL e De Goes-Favoni, SP (2015, 15 de março). Ação da transglutaminase microbiana (MTGase) na modificação de proteínas alimentares: uma revisão . Journal of Food Chemistry; 171: 315-22. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=25308675
14. Hollon, J., Puppa, EL, Greenwald, B., Goldberg, E., Guerrerio, A. e Fasano, A. (2015, 27 de fevereiro). Efeito da Gliadina na permeabilidade de explantes de biópsia intestinal de pacientes com doença celíaca e pacientes com sensibilidade ao glúten não celíaca . Journal of Nutrients; 7 (3): 1565-76. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=25734566
15. Jacobberger, T. (2011, 13 de maio). Existe cola de carne na sua comida? Recuperado em 1 de julho de 2011, em https://insidescoopsf.sfgate.com/blog/2011/05/13/is-there-meat-glue-in-your-food/
16. Jira, W., Sadeghi-Mehr, A., Brüggemann, DA & Schwägele, F. (2017, julho). Produção de Presunto Formado a Seco com Diferentes Concentrações de Transglutaminase Microbiana: Análise Espectrométrica de Massa e Avaliação Sensorial . Journal of Meat Science; 129: 81-87. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28267644
17. Jira, W. & Schwägele, F. (2017, 15 de dezembro). Um método Hplc-Ms / Ms sensível para a detecção simultânea de transglutaminase microbiana e fibrinogênio / trombina bovina e suína em carne reestruturada . Journal of Food Chemistry; 237: 841-848. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28764076
18. Kaufmann, A., Köppel, R., & Widmer, M. (2012). Determinação da transglutaminase microbiana em carnes e derivados . Journal of Food Additives & Contaminants; 29 (9): 1364-73. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=22747363
19. Kieliszek, M. & Misiewicz, A. (2014, maio). Transglutaminase microbiana e sua aplicação na indústria de alimentos. Uma revisão . Folia Microbiologica; 59 (3): 241-50. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=24198201
20. Kim, S., Jeitner, TM e Steinert, PM (2001, 01 de dezembro). Transglutaminases na Doença . Neurochemistry International; 40 (1): 85-103. Recuperado em 1 de janeiro de 2011, em https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S019701860100064X
21. Kuraishi, C., Nakagoshi, H., Tanno, H. e Tanaka, H. (2007, 02 de setembro). Hidrocolóides; 2 (2000): 281-285. Aplicação de Transglutaminase para Processamento de Alimentos . Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780444501783500962
22. Kuraishi, C., Sakamoto, J., Yamazaki, K. & Susa, Y. (2006, julho). Produção de carne reestruturada utilizando transglutaminase microbiana sem sal ou cozimento . Journal of Food Science; 62 (3): 488-490. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.researchgate.net/publication/229671211_Production_of_Restructured_Meat_using_Microbial_Transglutaminase_without_Salt_or_Cooking
23. Li, Q., Gui, P., Huang, Z., Feng, L., e Luo, Y. (2018, fevereiro). Efeito da transglutaminase na qualidade e nas propriedades do gel de misturas de carne moída de porco e peixe . Journal of Texture Studies; 49 (1): 56-64. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28581064
24. Lerner, A., e Matthias, T. (2015, junho). Alterações na permeabilidade intestinal das junções apertadas associadas a aditivos alimentares industriais explicam a crescente incidência de doenças autoimunes . Autoimmunity Reviews; 14 (6): 479-89. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=25676324
25. Lerner, A., e Matthias, T. (2015, agosto). Possível associação entre doença celíaca e transglutaminase bacteriana no processamento de alimentos: uma hipótese . Nutrition Review; 73 (8): 544-52. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=26084478
26. Lerner, A., Aminov, R., & Matthias, T. (2017, 24 de janeiro). Transglutaminases na disbiose como potenciais fatores ambientais da autoimunidade . Fronteiras em Microbiologia; 8: 66. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=28174571
27. Lerner, A., e Matthias, T. (2015, 23 de janeiro). Transglutaminase microbiana industrial de alimentos na doença celíaca: Tratar ou Truque . International Journal of Celiac Disease; 3 (1): 1-6. Recuperado em 19 de julho de 2019, de http://pubs.sciepub.com/ijcd/3/1/10/index.html
28. Lerner, A., Neidhofer, S., & Matthias, T. (2015). Autoanticorpos da transglutaminase 2 e anti-transglutaminase 2 na doença celíaca e além: espada de dois gumes TG2: envolvimento intestinal e extra-intestinal . Pesquisa em Imunome; 11 (3). Retirado em 19 de julho de 2019, de https://www.researchgate.net/publication/289585653_Transglutaminase_2_and_Anti_Transglutaminase_2_Autoantibodies_in_Celiac_Disease_and_Beyond_TG2_Double-Edged_Sword_Gut_and_Extraintestinal_volved
29. Lorand, L. & Iismaa, SE (2019, janeiro). Doenças das transglutaminases: da bioquímica à beira do leito . Federação das Sociedades Americanas de Biologia Experimental; 33 (1): 3-12. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30593123
30. Malandain, H. (2005, dezembro). Transglutaminases: um ponto de encontro para alergia ao trigo, doença celíaca e segurança alimentar . European Annals of Allergy and Clinical Immunology; 37 (10): 397-403. Retirado em 19 de julho de 2019, de https://europepmc.org/abstract/med/16528904
31. Mancuso, C., & Barisani, D. (2019, 26 de abril). Os aditivos alimentares podem atuar como fatores desencadeantes da doença celíaca: conhecimento atual baseado em uma revisão crítica da literatura . World Journal of Clinical Cases; 7 (8): 917–927. Recuperado em 21 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6509268/
32. Matthias, T., Jeremias, P., Neidhöfer, S. e Lerner, A. (2016, dezembro). O aditivo alimentar industrial, transglutaminase microbiana, imita a transglutaminase tecidual e é imunogênico em pacientes com doença celíaca . Autoimmunity Reviews; 15 (12): 1111-1119. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=27640315
33. Moreno, HM, Herranz, B., Pérez-Mateos, M., Sánchez-Alonso, I., & Borderías, JA (2016). Novas alternativas em produtos reestruturados para frutos do mar . Critical Reviews in Food Science and Nutrition; 56 (2): 237-48. Recuperado em 19 de julho de 2019, em https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25000341
34. Paolini, M., Vivarelli, F., Sapone, A. e Canistro, D. (2017, 07 de dezembro). Aspartame, uma pílula agridoce . Carcinogênese; 38 (12): 1249-1250. Recuperado em 21 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26912665
35. Rachel, NM, e Pelletier, JN (2013, 22 de outubro). Aplicações biotecnológicas de transglutaminases . Biomoléculas; 3 (4): 870-88. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=24970194
36. Reif, S., & Lerner, A. (2004, janeiro). Transglutaminase de tecidos - o principal participante na doença celíaca: uma revisão . Revisões de auto-imunidade; 3 (1): 40-5. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=14871648
37. Bife Reestruturado . (15 de dezembro de 2010). Recuperado em 1 de julho de 2011, de https://en.wikipedia.org/wiki/Restructured_steak
38. Rycerz, K. & Jaworska-Adamu, JE (2013). Efeitos dos metabólitos do aspartame nos astrócitos e neurônios . Folia Neuropathologica; 51 (1): 10-7. Recuperado em 21 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23553132
39. Setiadi, Sah, WI, e Alisha, N. (2018, 26 de novembro). Influências da dosagem da enzima transglutaminase na característica da carne da reestruturação das fontes de proteínas animais e vegetais . E3S Web of Conferences; 67 (03043). Recuperado em 19 de julho de 2019, em https://www.e3s-conferences.org/articles/e3sconf/pdf/2018/42/e3sconf_i-trec2018_03043.pdf
40. Santhi, D., Kalaikannan, A., Malairaj, P. e Arun, S. (2017, 03 de julho). Aplicação da transglutaminase microbiana em alimentos para carne: uma revisão . Critical Reviews in Food Science and Nutrition; 57 (10): 2071-2076. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=25897817
41. Soffritti, M., Belpoggi, F., Tibaldi, E., Esposti, DD e Lauriola, M. (2007, setembro). Exposição ao longo da vida a baixas doses de aspartame iniciada durante a vida pré-natal aumenta os efeitos do câncer em ratos . Perspectivas em Saúde Ambiental; 115 (9): 1293-7. Recuperado em 21 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17805418
42. Soffritti, M., Padovani, M., Tibaldi, E., Falcioni, L., Manservisi, F. e Belpoggi, F. (2014). Os efeitos cancerígenos do aspartame: a necessidade urgente de reavaliação regulatória . American Journal of Industrial Medicine; 57 (4). Recuperado em 21 de julho de 2019, de https://cspinet.org/sites/default/files/attachment/aspartame%20Soffritti%20analysis%201-14%20clean%20copy.pdf
43. Sorapukdee, S., e Tangwatcharin, P. (2018, janeiro). Qualidade do filé reestruturado a partir de aparas de carne bovina contendo transglutaminase microbiana e impactado por congelamento e classificação por nível de gordura . Revista Brasileira de Ciências Animais; 31 (1): 129-137. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28728404
44. Spinedi, E., Johnston, C. e Negro-Vilar, A. (1984, 01 de julho). Maior responsividade do eixo hipotalâmico-hipofisário após desnervação hipotalâmica induzida por neurotoxina . Journal of Endocrinology; 115 (1): 267–272. Recuperado em 1 de janeiro de 2011, de https://academic.oup.com/endo/article-abstract/115/1/267/2538658?redirectedFrom=fulltext
45. Stricker, S., De, J., Rudloff, S., Komorowski, L., & Zimmer, KP (2019, março). Localização intracelular de transglutaminase microbiana e sua influência no transporte de gliadina em enterócitos . Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition; 68 (3): e43-e50. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=30320664
46. Transglutaminase . (07 de agosto de 2018). Recuperado em 1 de julho de 2011, de https://en.wikipedia.org/wiki/Transglutaminase
47. Wolinsky, H. & Husted, K. (2015, março). Ciência para Alimentos: Biologia Molecular Contribui para a Produção e Preparação de Alimentos . Relatórios da Organização Europeia de Biologia Molecular; 16 (3): 272-275. Recuperado em 19 de julho de 2019, em https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4364866
48. Zeeb, B., McClements, DJ, e Weiss, J. (2017, 28 de fevereiro). Estratégias baseadas em enzimas para estruturar alimentos para melhorar a funcionalidade . Revisão Anual de Ciência e Tecnologia de Alimentos; 8: 21-34. Recuperado em 19 de julho de 2019, de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28068492
49. Zhu, Y., Rinzema, A., Tramper, J. & Bol, J. (1995, dezembro). Transglutaminase microbiana: uma revisão de sua produção e aplicação no processamento de alimentos . Microbiologia Aplicada e Biotecnologia; 44 (3-4): 277-282. Recuperado em 1 de janeiro de 2011, em https://link.springer.com/article/10.1007/BF00169916